Le proteine sono catene di amminoacidi lineari, e possono avere funzione: strutturale, catalitica (enzimi), energetica (dopo lipidi e carboidrati), di riserva, protettiva (anticorpi), ormonale, contrattile, osmotica/di tampone, di trasporto e anche tossica.

Fino a quaranta monomeri si parla di polipeptidi, oltre si definiscono come proteine

Gli amminoacidi: in natura ne esistono circa 300, ma nei mammiferi se ne usano solo 20, di cui 8 sono essenziali e non possono essere sintetizzati dall’uomo, ma devono essere assunti nella dieta.

Esistono due stereoisomeri (convenzione D-L), ma le proteine contengono solo “L” amminoacidi; inoltre si utilizza α,β,γ, ecc… per indicare a quale C è legato il gruppo amminico. Le proprietà chimico fisiche degli amminoacidi dipendono dal gruppo R.

Gli amminoacidi hanno elevate temperatura di fusione, tipiche di composti ionici, anche se i legami sono covalenti.

Essi si possono trovare sotto forma di “zwittterioni”: ad un certo valore del PH dell’ambiente, diventano dipoli (COO⁻ e NH₃⁺), in ambiente acido sono in forma cationica (NH₃⁺), in ambiente basico sono in forma anionica (NH₃⁺).

Il legame peptidico è di tipo ammidico e avviene per condensazione tra il carbonio carbonilico ed il gruppo amminico (NH₂).

Strutture delle proteine

Le proteine sono caratterizzate da particolari strutture:

• Primaria: è la sequenza lineare di amminoacidi e determinerà la forma e la funzione finale della proteina
• Secondaria: si forma per a causa dei legami ad idrogeno che si instaurano a livello locale tra gli amminoacidi. Si parla di α elica quando una catena è elicoidale; essa è particolarmente elastica. Si parla di β foglietto quando più catene sono disposte in maniera parallela o antiparallela e formano una struttura resistente. I loop invece sono regioni di raccordo tra le varie strutture.
• Super secondaria: si divide a sua volta in semplice/motivo, quanto vi sono semplici combinazioni di α elica, β foglietto e loop, e complessa/dominio quando vi sono più motivi collegati tra loro da regioni flessibili
• Struttura terziaria: è un organizzazione tridimensionale casata dall’instaurazione di ponti disolfuro, legami a idrogeno e forze di Van der Walls tra strutture secondarie.
• Struttura quaternaria: costituita dall’associazione di più catene polipeptidiche a formare proteine con varie subunità.

Tipi di proteine

• Fibrose: hanno solo la struttura secondaria e sono insolubili in acqua, hanno ruolo strutturale, come la fibrina (coagulo), il collagene (tessuto connettivo) e l’elastina (legamenti, vasi sanguigni).
• Globulari: hanno una struttura terziaria e sono più complesse; la parte sterna è idrofila, mentre internamente sono idrofobiche. Ne sono esempi enzimi, anticorpi ed emoglobina.
• Fibroglobulari: una via di mezzo tra globulari e fibrosa, vi appartengono la miosina e l’actina.

Denaturazione delle proteine: avendo la struttura non primaria legata alla temperatura e al PH dell’ambiente circostante, le proteine rallentano la loro attività fino a bloccarsi al modificarsi di questi parametri. La denaturazione coinvolge solo i legami dalla struttura secondaria in poi, in quanto deboli, mentre persistono i legami peptidici della struttura primaria, più forti.

Gli enzimi: catalizzano le reazioni chimiche del metabolismo cellulare, abbassandone le energie di attivazione. Hanno una elevata specificità per il loro substrato, ovvero per la molecola bersaglio, con il quale formano il complesso enzima-substrato durante la catalisi. La loro funzione dipende dalla struttura terziaria. Esse possono funzionare secondo il modello chiave-serratura, per il quale enzima e substrato coincidono perfettamente e restano identici durante la catalisi, oppure mediante l’adattamento indotto, ovvero entrambi cambiano forma temporaneamente fino ad avvenuta reazione. L’attività degli enzimi è regolata: dalla concentrazione di substrati e prodotti, dal PH, da cofattori inorganici (ioni), temperatura e coenzimi (piccole molecole organiche).